Fosfoglicerato deidrogenasi
enzima
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La fosfoglicerato deidrogenasi è un enzima appartenente alla classe delle ossidoreduttasi, che catalizza la seguente reazione:
| fosfoglicerato deidrogenasi | |
|---|---|
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| Numero EC | 1.1.1.95 |
| Classe | Ossidoreduttasi |
| Nome sistematico | |
| 3-fosfo-D-glicerato:NAD+ 2-ossidoreduttasi | |
| Altri nomi | |
| D-3-fosfoglicerato:NAD+ ossidoreduttasi; α-fosfoglicerato deidrogenasi; 3-fosfoglicerato deidrogenasi; acido 3-fosfoglicerico deidrogenasi; D-3-fosfoglicerato deidrogenasi; glicerato 3-fosfato deidrogenasi; glicerato-1,3-fosfato deidrogenasi; fosfoglicerato ossidoreduttasi; acido fosfoglicerico deidrogenasi; SerA; 3-fosfoglicerato:NAD+ 2-ossidoreduttasi; SerA 3PG deidrogenasi; 3PHP reduttasi; αKG reduttasi; D- e L-HGA | |
| Banche dati | BRENDA, EXPASY, GTD, PDB (RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum) |
| Fonte: IUBMB | |
- (1) 3-fosfo-D-glicerato + NAD+ ⇄ 3-fosfonoossipiruvato + NADH + H+
- (2) 2-idrossiglutarato + NAD+ ⇄ 2-ossoglutarato + NADH + H+
L'enzima catalizza il primo passaggio della biosintesi della serina in Escherichia coli. La reazione (1) avviene solitamente in senso inverso ed è inibita dalla presenza di serina e glicina. L'enzima presenta la particolarità di agire anche come una D- e L-2-idrossiglutarato deidrogenasi (il miglior substrato è la conformazione D) e come una 2-ossoglutarato reduttasi. Si è ipotizzato[1] che la concentrazione intercellulare possa regolare la biosintesi di serina direttamente modulando l'attività di questo enzima.
Note
modifica- ^ Pizer, L.I., The pathway and control of serine biosynthesis in Escherichia coli, in J. Biol. Chem., vol. 238, 1963, pp. 3934–3944, Entrez PubMed 14086727.
Bibliografia
modifica- Schuller, D.J., Grant, G.A. and Banaszak, L.J., The allosteric ligand site in the Vmax-type cooperative enzyme phosphoglycerate dehydrogenase, in Nat. Struct. Biol., vol. 2, 1995, pp. 69–76, Entrez PubMed 7719856.
- Zhao, G. and Winkler, M.E., A novel α-ketoglutarate reductase activity of the serA-encoded 3-phosphoglycerate dehydrogenase of Escherichia coli K-12 and its possible implications for human 2-hydroxyglutaric aciduria, in J. Bacteriol., vol. 178, 1996, pp. 232–239, Entrez PubMed 8550422.
- Sugimoto, E. and Pizer, L.I., The mechanism of end product inhibition of serine biosynthesis. I. Purification and kinetics of phosphoglycerate dehydrogenase, in J. Biol. Chem., vol. 243, 1968, pp. 2081–1089, Entrez PubMed 4384871.
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