CDP-4-deidro-6-deossiglucosio reduttasi
enzima
La CDP-4-deidro-6-deossiglucosio reduttasi è un enzima appartenente alla classe delle ossidoreduttasi, che catalizza la seguente reazione:
| CDP-4-deidro-6-deossiglucosio reduttasi | |
|---|---|
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| Numero EC | 1.17.1.1 |
| Classe | Ossidoreduttasi |
| Nome sistematico | |
| CDP-4-deidro-3,6-dideossi-D-glucosio:NAD(P)+ 3-ossidoreduttast | |
| Altri nomi | |
| CDP-4-cheto-6-deossiglucosio reduttasi; citidina difosfo-4-cheto-6-deossi-D-glucosio reduttasi; citidina difosfato 4-cheto-6-deossi-D-glucosio-3-deidrogenasi; CDP-4-cheto-deossi-glucosio reduttasi; sistema CDP-4-cheto-6-deossi-D-glucosio-3-deidrogenasi; NAD(P)H:CDP-4-cheto-6-deossi-D-glucosio ossidoreduttasi | |
| Banche dati | BRENDA, EXPASY, GTD, PDB (RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum) |
| Fonte: IUBMB | |
- CDP-4-deidro-3,6-dideossi-D-glucosio + NAD(P)+ + H2O ⇄ CDP-4-deidro-6-deossi-D-glucosio + NAD(P)H + H+
L'enzima è costituito da due proteine. Una genera un addotto, legato all'enzima, del CDP-4-deidro-6-deossiglucosio con la piridossammina fosfato, nella quale il gruppo 3-idrossilico è stato rimosso. La seconda catalizza la riduzione dell'addotto da parte del NAD(P)H ed il rilascio del CDP-4-deidro-3,6-dideossi-D-glucosio e della piridossammina fosfato.
Bibliografia
modifica- Liu, H.-W. and Thorson, J.S., Pathways and mechanisms in the biogenesis of novel deoxysugars by bacteria, in Annu. Rev. Microbiol., vol. 48, 1994, pp. 223–256, Entrez PubMed 7826006.
- Rubenstein, P.A. and Strominger, J.L., Enzymatic synthesis of cytidine diphosphate 3,6-dideoxyhexoses. VII. Mechanistic roles of enzyme E1 and pyridoxamine 5′-phosphate in the formation of cytidine diphosphate-4-keto-3,6-dideoxy-D-glucose from cytidine diphosphate-4-keto-6-deoxy-D-glucose, in J. Biol. Chem., vol. 249, 1974, pp. 3776–3781, Entrez PubMed 4152100.
- Pape, H. and Strominger, J.L., Enzymatic synthesis of cytidine diphosphate 3,6-dideoxyhexoses. V. Partial purification of the two protein components required for introduction of the 3-deoxy group, in J. Biol. Chem., vol. 244, 1969, pp. 3598–3604, Entrez PubMed 4389672.
