Rhodospirillum rubrum

Come leggere il tassoboxRhodospirillum rubrum (Esmarch 1887) Molisch 1907
Classificazione scientifica
Dominio	Prokaryota
Regno	Bacteria
Phylum	Proteobacteria
Classe	Alphaproteobacteria
Ordine	Rhodospirillales
Famiglia	Rhodospirillaceae
Genere	Rhodospirillum
Specie	R. rubrum
Nomenclatura binomiale
	Rhodospirillum rubrum; (Esmarch 1887) Molisch 1907

Rhodospirillum rubrum (Esmarch 1887) Molisch 1907 è un batterio, più precisamente un probatterio, Gram-negativo.

È un anaerobio facoltativo, può quindi utilizzare ossigeno per la respirazione aerobica o effettuare la fermentazione alcolica in condizioni di scarsità di ossigeno.

Di colore rosa, in condizioni di crescita aerobica la fotosintesi anossigenica è geneticamente soppressa e R. rubrum è incolore. Dopo l'esaurimento dell'ossigeno, R. rubrum avvia immediatamente la produzione dell'apparato di fotosintesi comprendente proteine di membrana, batterioclorofille e carotenoidi, ovvero il batterio diventa attivo nella fotosintesi.^[1]

La fotosintesi di R. rubrum differisce da quella delle piante in quanto non possiede clorofilla a, ma batterioclorofille. Mentre la batterioclorofilla può assorbire la luce fino a una lunghezza d'onda massima da 800 a 925 nm, la clorofilla assorbe la luce con una lunghezza d'onda massima da 660 a 680 nm.

R. rubrum è anche un batterio azotofissatore, cioè può esprimere e regolare la nitrogenasi, un complesso proteico in grado di catalizzare la conversione dell'azoto atmosferico (inutilizzabile dalla maggior parte degli organismi) in ammoniaca (utilizzabile per le proteine). A causa di questa importante proprietà, R. rubrum è stato un organismo modello per lo studio della fissazione dell'azoto, in modo da comprendere i complessi schemi regolatori necessari affinché questa reazione si verifichi^[2]^[3]. È stato in R. rubrum infatti che, per la prima volta, è stata dimostrata la regolazione post-traduzionale della nitrogenasi. La nitrogenasi è modificata da una ribosilazione dell'ADP nel residuo di arginina 101 (Arg101)^[4] in risposta ai cosiddetti fattori di "spegnimento" - glutammina o ammoniaca - e all'oscurità^[5].

Bibliografia

(EN) M. L. Ibanez, and E. S. Lindstrom, Metabolism of Sulfate by the Chromatophore of Rhodospirillum, in J Bacteriol., vol. 84, n. 3, 1962, pp. 451-455.

^ J. E. Schultz e P. F. Weaver, Fermentation and anaerobic respiration by Rhodospirillum rubrum and Rhodopseudomonas capsulata, in Journal of Bacteriology, vol. 149, n. 1, 1982-01, pp. 181–190, DOI:10.1128/jb.149.1.181-190.1982. URL consultato il 30 settembre 2021.
^ (EN) Tiago T. Selao, Stefan Nordlund e Agneta Norén, Comparative Proteomic Studies in Rhodospirillum rubrum Grown under Different Nitrogen Conditions, in Journal of Proteome Research, vol. 7, n. 8, 1º agosto 2008, pp. 3267–3275, DOI:10.1021/pr700771u. URL consultato il 30 settembre 2021.
^ Anders Jonsson, Pedro F. Teixeira e Stefan Nordlund, The activity of adenylyltransferase in Rhodospirillum rubrum is only affected by alpha-ketoglutarate and unmodified PII proteins, but not by glutamine, in vitro, in The FEBS journal, vol. 274, n. 10, 2007-05, pp. 2449–2460, DOI:10.1111/j.1742-4658.2007.05778.x. URL consultato il 30 settembre 2021.
^ M. R. Pope, S. A. Murrell e P. W. Ludden, Covalent modification of the iron protein of nitrogenase from Rhodospirillum rubrum by adenosine diphosphoribosylation of a specific arginine residue, in Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, vol. 82, n. 10, 1985-05, pp. 3173–3177, DOI:10.1073/pnas.82.10.3173. URL consultato il 30 settembre 2021.
^ A. H. Neilson e S. Nordlund, Regulation of nitrogenase synthesis in intact cells of Rhodospirillum rubrum: inactivation of nitrogen fixation by ammonia, L-glutamine and L-asparagine, in Journal of General Microbiology, vol. 91, n. 1, 1975-11, pp. 53–62, DOI:10.1099/00221287-91-1-53. URL consultato il 30 settembre 2021.

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[1] J. E. Schultz e P. F. Weaver, Fermentation and anaerobic respiration by Rhodospirillum rubrum and Rhodopseudomonas capsulata, in Journal of Bacteriology, vol. 149, n. 1, 1982-01, pp. 181–190, DOI:10.1128/jb.149.1.181-190.1982. URL consultato il 30 settembre 2021.

[2] (EN) Tiago T. Selao, Stefan Nordlund e Agneta Norén, Comparative Proteomic Studies in Rhodospirillum rubrum Grown under Different Nitrogen Conditions, in Journal of Proteome Research, vol. 7, n. 8, 1º agosto 2008, pp. 3267–3275, DOI:10.1021/pr700771u. URL consultato il 30 settembre 2021.

[3] Anders Jonsson, Pedro F. Teixeira e Stefan Nordlund, The activity of adenylyltransferase in Rhodospirillum rubrum is only affected by alpha-ketoglutarate and unmodified PII proteins, but not by glutamine, in vitro, in The FEBS journal, vol. 274, n. 10, 2007-05, pp. 2449–2460, DOI:10.1111/j.1742-4658.2007.05778.x. URL consultato il 30 settembre 2021.

[4] M. R. Pope, S. A. Murrell e P. W. Ludden, Covalent modification of the iron protein of nitrogenase from Rhodospirillum rubrum by adenosine diphosphoribosylation of a specific arginine residue, in Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, vol. 82, n. 10, 1985-05, pp. 3173–3177, DOI:10.1073/pnas.82.10.3173. URL consultato il 30 settembre 2021.

[5] A. H. Neilson e S. Nordlund, Regulation of nitrogenase synthesis in intact cells of Rhodospirillum rubrum: inactivation of nitrogen fixation by ammonia, L-glutamine and L-asparagine, in Journal of General Microbiology, vol. 91, n. 1, 1975-11, pp. 53–62, DOI:10.1099/00221287-91-1-53. URL consultato il 30 settembre 2021.

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