Precorrina-2 deidrogenasi
La precorrina-2 deidrogenasi è un enzima appartenente alla classe delle ossidoreduttasi, che catalizza la seguente reazione:
| precorrina-2 deidrogenasi | |
|---|---|
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| Numero EC | 1.3.1.76 |
| Classe | Ossidoreduttasi |
| Nome sistematico | |
| precorrina-2:NAD+ ossidoreduttasi | |
| Altri nomi | |
| Met8p; SirC; CysG | |
| Banche dati | BRENDA, EXPASY, GTD, PDB (RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum) |
| Fonte: IUBMB | |
- precorrina-2 + NAD+ ⇄ siroidroclorina + NADH + H+
Questo enzima catalizza la seconda, delle tre reazioni, che portano alla formazione del siroeme dall'uroporfirinogeno III. La prima reazione prevede il trasferimento di due gruppi metilici derivati dalla S-adenosil-L-metionina, ai carboni 2 e 7 dell'uroporfirinogeno III per formare precorrina-2 (catalizzata dalla uroporfirina-III C-metiltransferasi, numero EC 2.1.1.107[1]); nella terza reazione avviene la chelazione dello ione ferro della siroidroclorina per formare siroeme (catalizzata dalla siroidroclorina ferrochelatasi, numero EC 4.99.1.4[2]). In Saccharomyces cerevisiae, le ultime due reazioni avvengono per opera di un enzima bifunctionale, Met8p. In alcuni batteri, le reazioni 1-3 sono catalizzate da una singola proteina multifunzionale chiamata CysG, mentre in Bacillus megaterium, le reazioni vengono catalizzate da tre enzimi diversi, con SirC che è responsabile della prima.
Note
modificaBibliografia
modifica- Warren, M.J., Raux, E., Schubert, H.L. and Escalante-Semerena, J.C., The biosynthesis of adenosylcobalamin (vitamin B12), in Nat. Prod. Rep., vol. 19, 2002, pp. 390–412, Entrez PubMed 12195810.
- Schubert, H.L., Raux, E., Brindley, A.A., Leech, H.K., Wilson, K.S., Hill, C.P. and Warren, M.J., The structure of Saccharomyces cerevisiae Met8p, a bifunctional dehydrogenase and ferrochelatase, in EMBO J., vol. 21, 2002, pp. 2068–2075, Entrez PubMed 11980703.
