Perossiredoxina
La perossiredoxina (nota anche con la sigla Prx) è un enzima appartenente alla classe delle ossidoreduttasi, che catalizza la seguente reazione:
| perossiredoxina | |
|---|---|
 Tioredoxina perossidasi 4, dekamer, Human | |
| Numero EC | 1.11.1.15 |
| Classe | Ossidoreduttasi |
| Nome sistematico | |
| [agente riducente contenente tioli]:idroperossido ossidoreduttasi | |
| Altri nomi | |
| tioredoxina perossidasi; triparedoxina perossidasi; alchilidroperossido reduttasi C22; AhpC; TrxPx; TXNPx; Prx; PRDX | |
| Banche dati | BRENDA, EXPASY, GTD, PDB (RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum) |
| Fonte: IUBMB | |
- 2 R′-SH + ROOH ⇄ R′-S-S-R′ + H2O + ROH
Con tale termine ci si riferisce ad un'ampia famiglia ubiquitaria di proteine antiossidanti, caratterizzate tutte dalla medesima attività enzimatica ma divisibili, sulla base della struttura, in tre tipologie differenti:
- perossiredoxine tipiche a due cisteine;
- perossiredoxine atipiche a due cisteine;
- perossiredoxine a una cisteina.
La reazione di questa perossidasi comprende due passaggi che ruotano attorno ad una cisteina redox-attiva chiamata cisteina perossidatica. Le tre classi condividono il primo passaggio, nel quale la cisteina perossidatica attacca il substrato perossidico e viene ossidata ad S-idrossicisteina.[1] Il secondo passaggio, che consiste nella rigenerazione della cisteina, avviene in modo differente nelle tre diverse classi. Per le Prx tipiche a due cisteine, la S-idrossicisteina è attaccata da una cisteina localizzata al CTD della seconda subunità della proteina, a formare un ponte disolfuro che viene poi ridotto da specifici agenti riducenti cellulari contenenti tioli (R′-SH come la tioredoxina, la triparedoxina, AhpF o AhpD). Nelle Prxs atipiche a due cisteine, invece, entrambe le cisteine si trovano sullo stesso polipeptide. Nelle Prxs ad una cisteina, invece, la cisteina perossidatica viene ridotta direttamente dalle già citate molecole riducenti.
Note
modificaBibliografia
modifica- Choi, H.J., Kang, S.W., Yang, C.H., Rhee, S.G. and Ryu, S.E., Crystal structure of a novel human peroxidase enzyme at 2.0 Å resolution, in Nat. Struct. Biol., vol. 5, 1998, pp. 400–406, Entrez PubMed 9587003.
- Seo, M.S., Kang, S.W., Kim, K., Baines, I.C., Lee, T.H. and Rhee, S.G., Identification of a new type of mammalian peroxiredoxin that forms an intramolecular disulfide as a reaction intermediate, in J. Biol. Chem., vol. 275, 2000, pp. 20346–20354, Entrez PubMed 10751410.
- Hofmann, B., Hecht, H.J. and Flohé, L., Peroxiredoxins, in Biol. Chem., vol. 383, 2002, pp. 347–364, Entrez PubMed 12033427.
- Wood, Z.A., Schröder, E., Harris, J.R. and Poole, L.B., Structure, mechanism and regulation of peroxiredoxins, in Trends Biochem. Sci., vol. 28, 2003, pp. 32–40, Entrez PubMed 12517450.
